Capitulo 6
Classificação das proteinas
Classificação das proteinas
Classificação segundo a estrutura
Dividem-se em fibrosas e globulares
Proteínas fibrosa
São insolúveis em meio aquoso.
São amorfas, não cristalizando.
Algumas são capazes de se estirar e de se contrair.
Proteínas globulares
São solúveis em meio aquoso e podem cristalizar. Embora não necessariamente esféricas são menos assimétricas que as fibrosas.
Classificação segundo a composição
Dividem-se em proteínas simples e proteicas conjugadas ou heteroproteínas, conforme não têm ou têm um grupo prostético.
As proteinas simples dividem-se conforme a sua solubilidade em albuminas, globulinas, protaminas e histonas. No quadro 43.I indicamos a classificação das heteroproteinas
Heteroproteínas
Heteroproteina
Grupo prostético
Glico e mucoproteinas
Glúcidos
CAPITULO 7
Albuminas
São proteínas simples, solúveis na água que podem precipitar em soluções salinas concentradas como o sulfato de amónio a 70%. Esta diminuição da solubilidade em soluções salinas concentradas, conhecida por salting out, deve-se à competição para a combinação com a água entre os sais e a albumina.
A albumina é a proteína mais importante do plasma. É sintetizada no fígado. Tem um peso molecular de 79000 contendo 610 aminoácidos organizados numa única cadeia peptídica.
Tem um papel fundamental na regulação osmótica do sangue como criadora de pressão oncótica e constitui uma reserva de proteínas. Também é uma proteína transportadora de algumas moléculas e iões.
No leite existe a lactalbumina e nos ovos a ovalbumina.
Heteroproteina
|
Grupo prostético
|
Glico e mucoproteinas
Hemeproteinas
Lipoproteinas
Metaloproteinas
Nucleoproteinas
|
Glúcidos
Heme
Lípidos
Iões metálicos
Ácidos nucleicos
|
CAPITULO 7
Proteínas simples
Globulinas
São insolúveis na água, sendo solúveis em soluções fortemente concentradas de ácidos e bases. É solúvel no sulfato de amónio a 50%.
Dividem-se por electroforese em alfa1, alfa2, beta e gama. Algumas são transportadoras de iões. As imunoglobulinas encontram-se nas globulinas gama.
Histonas
São solúveis na água e em ácidos muito diluídos e insolúveis na amónia diluída. São ricas nos aminoácidos básicos lisina e argina, podendo-se distinguir três tipos
Histona
Lisina
Arginina
F1
+
-
O seu peso molecular está compreendido entre 10000 e 20000. Encontram-se nos núcleos celulares. Têm um papel regulador da actividade dos genes.
Histona
|
Lisina
|
Arginina
|
F1
F2
F3
|
+
+
-
|
-
+
+
|
Protaminas
São proteínas básicas solúveis na água e na amónia. Têm um peso molecular de cerca de 5000.
CAPITULO 8
QUERATINAS
Definição
São os componentes estruturais do cabelo, cornos, unhas, penas, pele e lã.
A sua estrutura é altamente hierarquizada.
São proteínas insolúveis, com uma forma alongada em que uma dimensão é muito maior que a outra.
Uma das suas características estruturais é a repetição de um padrão conformacional através de toda a estrutura – cadeias alongadas agregadas em fibras ou bainhas mantidas por ligações secundarias fortes
Trata-se de cadeias alongadas que se agregam em fibras ou bainhas mantidas por fortes ligações secundárias.
Superhélice
As cadeias peptidicas têm em quase toda a sua extensão uma configuração em hélice alfa interrompida de quando em quando por curtas cadeias com distribuição ao acaso.
Duas hélices dirigidas para a direita enrolam-se uma sobre a outra para formar uma dupla hélice chamada super-enrolamento ou superhélice
Fibrilhas
Duas superhélices enrolam-se em conjunto para formar uma protofibrilha, que se enrolam entre si para formar microfibrilhas e depois macrofibrilhas .
Hélice a
Ligações cruzadas
Esta organização é mantida por ligações cruzadas constituídas por ligações S-S entre resíduos de cisteina
As queratinas são moles ou duras conforme o número de ligações cruzadas
Capitulo 9
COLAGENIO E ELASTINA
Colagenio
Composição
Constituinte do tecido conjuntivo, é muito frequente no homem e nos animais (20 a 25% das proteínas totais).
Encontra-se como fibras conjuntivas nos tendões, pele e cartilagens e fibrilhas mais finas, as fibras de reticulina existentes nas membranas e nas paredes vasculares
Os seus principais aminoácidos são a glicina, prolina, alanina e hidroxiprolina e em menor quantidade lisina e hidroxilisina.
Tem pouca cisteina.
Tipos
Descreveram-se cinco tipos de cadeias peptidicas:
· a1(I)
· a1(II)
· a1(III)
· a1(IV)
· a2
Estas cadeias podem-se associar formando vários tipos de colagénio dos quais os mais importantes são os tipos I a IV
Tipos de colagenio
Tipo
Cadeias
I
(a1 I)2 a2
O tipo I é o prIncipal componente dos tendões, ligamentos e ossos
O tipo II é a principal proteína da cartilagem
O tipo III reforça as paredes das estruturas escavadas, como artérias, intestinos e útero
O tipo IV forma a membrana basal dos epitelios
Estrutura
Estrutura primaria
A unidade básica do colagenio é um polipeptido constituído pela unidade repetitiva:
(Gli-X-Y)n
em que X é quase sempre a prolina e Y a hidroxiprolina
Estruturas secundaria e terciária
Tem uma estrutura em hélice em que três hélices se enrolam para formar o tropocolagénio
A estrutura do colagenio inspirou artistas
Escultura de Julian Voss-Andreae
O enrolamento de três tropocolagénios forma a fibrilha colagénia a que se seguirá num grau mais complexo de estrutura, a fibra.
Após a sintese, os carbonos terminais têm dominios globulares que mantêm a molecula soluvel
Quando a molecula é segregada, os carbonos terminais são eliminados, tornando-se a molecula soluvel
Modificações pós-traducionais
¨ Glicosilação
¨ Hidroxilação da prolina e lisina
¨ Formação da helice tripla
¨ Eliminação das extremidades globulares
Ligações
A estabilidade da estrutura é garantida por ligações cruzadas não à custa da cisteina que escasseia no colagénio, mas essencialmente através de ligações covalentes feitas por aldeidos da lisina e hidroxilisina, a alisina e hidroxialisina .
As alisinas reagem sob a forma de aldol
As ligações intramoleculares são de tipo aldol, quase sempre entre duas alisinas.
As ligações intermoleculares fazem-se entre alisina e hidroxialisina ou entre o aldeido da alisina e a amina da hidroxilisina.
Hélice a
¯ enrolamento
Hélice dupla
¯ enrolamento de duas
Protofibrilhas
¯ enrolamento de várias
Microfibrilhas
¯ enrolamento de várias
Macrofibrilhas
|
Tipo
|
Cadeias
|
I
|
(a1 I)2 a2
(a1 II)3
(a1 III)3
(aIII )3
|
Elastina
A elastina tem propriedades análogas às da borracha, podendo ser esticada várias vezes o seu tamanho e depois voltar à sua dimensão inicial.
Encontra-se no tecido elástico dos pulmões e dos grandes vasos e nos ligamentos elásticos.
A elastina contém particularmente aminoácidos pequenos e não polares nomeadamente glicina, alanina, valina e prolina.
Contém pouca hidroxiprolina, não contém hidroxilina e tem poucos resíduos polares.
As suas ligações cruzadas são formadas pelo aldol da alisina e de derivados da alisina, lisinonorleucina, desmosina e isodesmosina
A lisinonorleucina resulta da condensação da cadeia lateral da lisina com a alisina.
A desmosina e isodesmosina encontram-se apenas na elastina e são responsáveis pela sua cor amarela. Resultam da condensação de três alisinas e de uma cadeia lateral da lisina.
A estrutura primária da elastina tem segmentos hidrófobos, responsáveis pela sua elasticidade, alternando com segmentos ricos em lisina, responsáveis pelas ligações cruzadas.
Capitulo 10
PATOLOGIA DA QUERATINA E DO COLAGENIO
Epidermolise
Na epidermólise bulhosa simplex (EBS) e na hiperqueratose epidermolitica (EHK) há feridas da pele provocadas por causas mecânicas que em pessoas normais não provocariam qualquer dano.
Estas doenças são hereditárias e devem-se a alterações da estrutura primária da queratina que irão interferir com a formação normal dos filamentos.
Permanente do cabelo
O aspecto do cabelo – forte, quebradiço, encaracolado deve-se a diferentes sequências primárias da a-queratina, determinadas grneticamente
É possível todavia alterar este aspecto físico pelo aquecimento, que destrói as ligações S-S e em seguida refazer asligações S-S com um agente oxidante.
Este arranjo nunca é permanente pois com o crescimento de novos cabelos volta-se à forma inicial, sendo necessário repetir esta operação.
Escorbuto
O escorbuto é uma doença por falta de vitamina C que existe abundantemente na laranja e noutros frutos citrinos.
Os seus sintomas foram descritos no Lusíadas por ter sido uma doença que atingiu grande parte dos navegantes, evidentemente por falta de frutos frescos.
A vitamina C é necessária para a hidroxilação da lisina e prolina, condição necessária para manter a estabilidade do colagénio.
Significado da prolina e hidroxiprolina na urina
Como o tecido conjuntivo é o único tecido rico em hidroxilisina e hidroxiprolina, a eliminação destes aminoácidos pela urina é o sinal duma doença deste tecido.
Erros do metabolismo do conjuntivo
Sindroma de Ehlers-Danlos
Este nome está pelo menos associado a dez doenças diferentes devidas a defeitos da estrutura do conjuntivo.
Os mais importantes são:
Tipo IV
- Diminuiçao do colagenio tipo III
- Risco de ruptura das grandes artérias do intestino
- Pele frágil
Tipo V
- Poucas ligações cruzadas
- Hiperextensibilidade da pele e articulações
Tipo VI
- Hidroxilisina diminuída
- Má cicatrização das feridas
- Deformações musculo-esqueleticas
- Hiperextensibilidade da pele e articulaçõe
Tipo VII
- Propeptido N-terminal não removido
- Pele frágil
- Deslocações da anca
- Hiperextensibilidade
Osteogenese imperfeita
A designação engloba mais de uma doença
Há pelo menos quatro doenças clínica e bioquimicamente distintas
Caracterizam-se por fracturas múltiplas e deformidades ósseas
O colagenio tipo I está diminuído
Sindroma de Goodpasture
Há auto-anticorpos contra o tipo IV
Atinge os glomerulos
CAPITULO 11
CROMOPROTEIDOS
São heteroproteidos em que o grupo prostético é corado.
Os tetrapirrólicos caracterizam-se por terem quatro núcleos derivados do pirrol
O pirrol é um heterociclo
Na figura. seguinte indicamos a numeração do pirrol
Os pigmentos tetrapirrolicos dividem-se em porfiricos e não porfiricos
Pigmentos não porfiricos
Nos não porfiricos há pelo menos dois pirrois não ligados entre si.
O membro mais importante deste grupo é a bilirubina.
Classificação dos porfiricos
Ferro bivalente
Catalases
Peroxidases
Metahemoglobina
Ferro de valencia variavel
Citocromos
Porfirinas
As porfirinas são tetrapirrois.
O seu representante mais simples é a porfina em que os quatro pirrois estão ligados por ligações metenilo
.
A porfina foi sintetizada por FISCHER mas não existe na natureza.
Etioporfirina
A porfirina mais simples obtida por degradação de produtos naturais é a etioporfirina em que nos núcleos pirrólicos só se encontram etilos e metilos.
Existem quatro isómeros
Isómeros da etioporfirina
Etiporfirina
Grupos metilo em
Grupos etilo em
I
1, 3, 5, 7
2, 4, 6, 8
No organismo só se encontram os isómeros I e III. Admite-se que não são interconvertíveis - cada um deles segue um caminho metabólico próprio.
Etiporfirina
|
Grupos metilo em
|
Grupos etilo em
|
I
II
III
IV
|
1, 3, 5, 7
1, 4, 5, 8
1, 3, 5, 8
1, 4, 6, 7
|
2, 4, 6, 8
2, 3, 6, 7
2, 4, 6, 7
2, 3, 5, 8
|
Uroporfirina
As porfirinas mais simples existentes no organismo são as uroporfirinas que contêm quatro grupos acetilo e quatro propionilo.
-CH2CH2COOH
(propionilo)
|
-CH2COOH
(acetilo)
|
-CHCH2
(vinilo)
|
-CHOHCH2
(hidroxietilo)
|
-CH3
(metilo)
| |
Uroporfirina I
Uroporfirina II
Coproporfirina I
Coproporfirina II
Protoporfirina
Hematoporfirina
|
2, 4, 6, 8
2, 4, 6, 7
2, 4, 6, 8
2, 4, 6, 7
6, 7
6, 7
|
1, 3, 5, 8
1, 3, 5, 8
-
-
-
-
|
-
-
-
-
2,4
-
|
-
-
-
-
-
2,4
|
-
-
1, 3, 5, 7
2, 4, 6, 7
1, 3, 5, 8
1, 3, 5,
|
Copro e protoporfirinas
A descarboxilação dos acetilos em metilos origina as coproporfirinas e a oxidação de dois dos propionilos destas em vinilo origina a protoporfirina
.
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